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PRODUÇÃO E CARACTERIZAÇÃO DE AMILASE DE Fusarium moniliforme E Aspergillus flavus

EDSON LUIZ ZANGRANDO FIGUEIRA, MARCELA COLOGNESI DE SÁ, ELZA IOUKO IDA, ELISA YOKO HIROOKA

Abstract



Considerando o interesse econômico da cultura do
milho, alvo de ataque de fungos micotoxigênicos,
esta investigação teve por objetivo a produção e
caracterização bioquímica parcial de amilase das
principais espécies problemáticas (Fusarium
moniliforme e Aspergillus flavus). Empregandose
cultivo em caldo de milho verde, adicionado de milho
triturado, a maximização da produção de amilase de
F. moniliforme e A. flavus ocorreu no 15o dia de
fermentação. Submetendose
o sobrenadante de
cultura à precipitação fracionada com sulfato de
amônio, entre 60 a 90% de saturação, obtevese
a
amilase fúngica, que foi caracterizada perante pH,
temperatura e estabilidade térmica por metodologia
de superfície de resposta. Em ambos os grupos
fúngicos, a atividade enzimática foi maximizada em
temperatura próxima a 40 °C, com pH em torno de
6,7 para amilase de F. moniliforme e 5,5 para A.
flavus. A máxima estabilidade térmica da enzima de
F. moniliforme ocorreu próximo a 21,0 °C.


Abstract


Regarding the economic relevance of corn culture and the fact that it can be a target to
micotoxigenic fungi under improper storage conditions, this research aims the production
of amylase and its partial biochemical characterization of the main problematic species
Fusarium moniliforme and Aspergillus flavus. The fungi were cultivated in prepared
medium containing both unripe and ground corn kernels. Maximum amylase production
occurred on the 15th day of fermentation for both strains. The supernatant phase was
fractionally precipitated with ammonium sulfate between 60 and 90% of saturation and the
separated amylase had its parameters (pH, temperature and thermal stability)
characterized by response surface methodology. Maximum activity was obtained at 40 °C
and pH of 6.7 for the amylase of F. moniliforme and pH of 5.5 for the amylase of A. flavus.
The optimal thermal stability for the enzyme of F. moniliforme occurred at 21 °C.




DOI: http://dx.doi.org/10.5380/cep.v18i1.1121