PURIFICAÇÃO E ISOENZIMAS DA LACTATO DESIDROGENASE DO MÚSCULO EPAXIAL DE Prochilodus scropha e Notothenia neglecta - CARVALHO, CLEONI SANTOS; ROSA, RUBENS; SASSAKI, KIKUE T.; BACILA, METRY (Archives of Veterinary Science, 1998)
Foi levado a efeito um estudo comparativo de purificação da lactico desidrogenase (L-lactato NAD+ oxidorreductase, E.C.1.1.1.27) do músuclo epaxial do peixe tropical Prochilodus scropha e do peixe antártico Notothenia neglecta. A purificação da LDH de ambas as fontes foi procedida por cromatografia de afinidade em oxamato-agarose, tendo revelado uma única banda de proteína em eletroforese em acetato de celulose, para ambas as preparações. Contudo, foi verificado que em eletroforese em tampão barbital pH 8,6, a LDH de P. scropha migra para o cátodo enquanto que a de N. neglecta migra para o ânodo. Abstract It has been carried out a comparative study on the purification of the lactate dehydrogenase (Llactate NAD+ oxidoreductase, E.C.1.1.1.27) from the epaxial muscle of the tropical fish Prochilodus scropha and the Antarctic fish Notothenia neglecta. Purification of LDH from both sources was carried out by oxamateagarose affinity chromatography. The eletrophorectic profile in cellulose acetate showed a single band in both preparations. However it has been observed that in barbital buffer pH 8.6, the LDH from P. scropha migrates towards the cathode while the LDH from N. neglecta, migrates towards the anode.